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Proteínas

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Las proteínas son esenciales para las diferentes formas de vida que conocemos. ¿Qué son las proteínas y cuál es su importancia? Si quieres responder a todas tus dudas has llegado al lugar adecuado. Sigue leyendo si quieres obtener la información más actual y verídica.

Qué son las proteínas

Las proteínas son unas moléculas orgánicas muy abundantes. Son muy importantes, puesto que intervienen en casi todos los procesos metabólicos, que tienen lugar en el interior de las células vivas.

Las proteínas son increíblemente variadas, son los polímeros biológicos más abundantes en los seres vivos. Están presentes en todas partes dentro de las células. Las proteínas son los instrumentos moleculares mediante los que se expresa la información genética.

proteinas

Los aminoácidos son la clave de las proteínas

La clave de la inmensa variedad de proteínas existentes está en su propia naturaleza. Estás macromoléculas están formadas por multitud de monómeros que llamamos aminoácidos. Los aminoácidos son las estructuras fundamentales básicas que conforman toda proteína. Existen un total de 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas.

Una proteína puede tener cientos de aminoácidos que se van uniendo como los eslabones de una cadena. Con los 20 aminoácidos existentes se pueden hacer combinaciones casi infinitas. Esta es la magia de las proteínas, y la clave de su importancia. Las proteínas se presentan en una gran variedad de tamaño. El primer aminoácido descubierto fue la asparagina en 1806. El último de los 20 que se encontró fue la treonina, en 1938.

Cada uno de los aminoácidos tiene una cadena lateral propia que determina sus propiedades químicas. Es por ello por lo que se puede considerar a este grupo de 20 moléculas precursoras, como el alfabeto en el que está escrito el lenguaje de la estructura proteica. A partir de estos bloques estructurales, los diferentes organismos pueden fabricar productos muy diversos. Enzimas, hormonas, anticuerpos, transportadores, fibras musculares, la proteína del cristalino del ojo, plumas, telarañas, cuernos de rinoceronte, proteínas de la leche, antibióticos, venenos de hongos y muchos más.

Os dejamos un esquema de los 20 aminoácidos proteicos:

aminoacidos en proteinas

Cada uno de los 20 aminoácidos estándar encontrados en las proteínas son los llamados α-aminoácidos. La característica que tienen todos ellos en común es que presentan un grupo carboxilo y un grupo amino unidos al mismo átomo de carbono. Las diferencias entre los aminoácidos están en sus cadenas laterales, o grupos R. Estos grupos varían en estructura, tamaño y carga eléctrica y que influyen en su solubilidad en agua.

Además de los 20 aminoácidos estándar, las proteínas pueden contener residuos creados por modificación de los residuos estándar ya incorporados a un polipéptido. Entre los aminoácidos no estándar están la 4-hidroxiprolina, que es un derivado de la prolina y la 5-hidroxilisina, derivada de la lisina. La primera se encuentra en la pared celular de plantas y ambas se encuentran en el colágeno, una proteína fibrosa del tejido conjuntivo.

Los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos, junto con los grupos R ionizables de algunos aminoácidos, actúan como ácidos y bases débiles. Cuando un aminoácido sin grupo R ionizable se disuelve en agua a pH neutro, se encuentra en solución en forma de ión dipolar, o zwitterion. En esta forma puede actuar como ácido o como base. Las sustancias con esta naturaleza dual (ácido-base) son anfóteras.

Formación de péptidos y proteínas

Tras haber hablado de los aminoácidos llega el momento de ver como se forman las proteínas. Dos moléculas de aminoácidos pueden unirse entre ellas mediante un enlace químico covalente llamado enlace peptídico. Este enlace se forma por la deshidratación del grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α -amino de otro. La formación del enlace peptídico es un ejemplo de una reacción de condensación, un tipo de reacción frecuente en las células vivas.

formacion proteinas

Es posible unir tres aminoácidos mediante dos enlaces peptídicos para formar un tripéptido; de igual manera se pueden unir cuatro aminoácidos para dar tetrapéptidos, cinco para formar pentapéptidos y así sucesivamente. Cuando se unen unos pocos aminoácidos de este modo, la estructura resultante se denomina oligopéptido. Cuando se unen muchos aminoácidos el producto se denomina polipéptido.

Longitud de las cadenas polipeptídicas

Las proteínas pueden tener miles de residuos aminoácidos. Aunque a veces los términos “polipéptido” y “proteína” son intercambiables, las moléculas denominadas polipéptidos tienen generalmente masas moleculares inferiores a 10.000 y las que se denominan proteínas tienen masas moleculares superiores. Aunque la hidrólisis de un enlace peptídico es una reacción exergónica, tiene lugar lentamente debido a su alta energía de activación. La consecuencia de ello es que los enlaces peptídicos de las proteínas son bastante estables, con una vida media de alrededor de 7 años en la mayoría de las condiciones intracelulares.

No podemos hacer ninguna generalización acerca de las masas moleculares de los péptidos y proteínas en relación con su función. La longitud de los péptidos naturales varía entre dos aminoácidos y muchos miles de residuos. Incluso los péptidos más pequeños pueden tener efectos biológicamente importantes.

Muchos péptidos pequeños tienen efecto a concentraciones muy bajas. Entre éstas se incluye la oxitocina (nueve residuos aminoácidos), que es secretada por la hipófisis posterior y estimula las contracciones uterinas, y el factor liberador de la tirotropina (tres residuos), que se forma en el hipotálamo y estimula la liberación de otra hormona, la tirotropina, de la hipófisis anterior. Algunos venenos de setas extremadamente tóxicos, tales como la amanitina, son también péptidos pequeños, lo mismo que muchos antibióticos.

Por el contrario, hay cadenas polipeptídicas muy largas. El citocromo c humano tiene 104 residuos aminoácidos unidos en una única cadena; el quimotripsinógeno bovino tiene 245 residuos. En el extremo superior se encuentra la titina, constituyente del músculo de los vertebrados, que tiene cerca de 27.000 residuos aminoácidos y una masa molecular de alrededor de 3.000.000. La inmensa mayoría de los polipéptidos naturales son mucho más pequeños y contienen menos de 2.000 residuos aminoácidos.

La composición de aminoácidos de las proteínas es también altamente variable. En una proteína casi nunca se encuentra la misma cantidad de los 20 aminoácidos. Algunos se dan sólo una, o ninguna, vez en un tipo determinado de proteína mientras que otros se dan numerosas veces.

Las proteínas conjugadas tienen elementos diferentes a los aminoácidos

Muchas proteínas como los enzimas ribonucleasa A y quimotripsina, contienen sólo aminoácidos y ningún otro grupo químico adicional. A este tipo de proteínas se las considera proteínas simples. Sin embargo, algunas proteínas contienen componentes químicos diferentes a los aminoácidos. Estas proteínas se denominan proteínas conjugadas.

La parte no aminoácida de una proteína conjugada se denomina usualmente grupo prostético. Las proteínas conjugadas se clasifican según la naturaleza química de su grupo prostético. Por ejemplo, las lipoproteínas contienen lípidos, las glucoproteínas contienen grupos glucídicos, y las metaloproteínas contienen un metal específico. Algunas proteínas contienen más de un grupo prostético. Normalmente el grupo prostético juega un papel importante en la función biológica de la proteína.

Os dejamos un listado de algunas proteínas conjugadas:

Estructura de las proteínas

La bacteria Escherichia coli produce más de 3.000 proteínas diferentes, por el contrario, un ser humano tiene unos 25.000 genes que codifican un número muy superior de proteínas que codifican los diferentes procesos genéticos. En ambos casos cada tipo de proteína tiene una estructura tridimensional única que le confiere una función única.

En el caso de las macromoléculas de grandes dimensiones como las proteínas, la tarea de describir y comprender la estructura se aborda en varios niveles de complejidad, ordenados en una especie de jerarquía conceptual. Por ello se definen normalmente cuatro niveles de estructura de las proteínas.

  • La estructura primaria es una descripción de todos los enlaces covalentes que unen los aminoácidos de una cadena polipeptídica. El elemento más importante de la estructura primaria es la secuencia de los residuos de los aminoácidos.
  • La estructura secundaria se refiere a disposiciones particularmente estables de los aminoácidos que dan lugar a patrones estructurales repetitivos.
  • La estructura terciaria describe todos los aspectos del plegamiento tridimensional de un polipéptido. La hélice es una parte de la estructura terciaria del polipéptido plegado, el cual es en sí mismo una de las subunidades que constituyen la estructura cuaternaria de una proteína multisubunidad
  • La estructura cuaternaria es la disposición en el espacio de una proteína que posee dos o más subunidades polipeptídicas.

estructura proteinas

Valor biológico de las proteínas

El valor biológico de las proteínas es un parámetro muy importante de estas. El valor biológico está directamente relacionado con los aminoácidos que forman una proteína.

Ya hemos comentado que existen 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas. Los seres humanos somos incapaces de sintetizar la mitad de los 20 aminoácidos estándar, por lo que estos solo podrán ser obtenido mediante la dieta. Esos aminoácidos que nuestro organismo no puede producir son los aminoácidos esenciales.

La siguiente tabla clasifica los aminoácidos en esenciales y no esenciales:

Esenciales No esenciales
Isoleucina (Ile)Alanina (Ala)
Leucina (Leu)Tirosina (Tyr)
Lisina (Lys)Aspartato (Asp)
Metionina (Met)Cisteína (Cys)
Fenilalanina (Phe)Glutamato (Glu)
Treonina (Thr)Glutamina (Gln)
Triptófano (Trp)Glicina (Gly)
Valina (Val)Prolina (Pro)
Histidina (His)Serina (Ser)
Arginina (Arg)Asparagina (Asn)

Decimos que una proteína es de alto valor biológico cuando contiene todos los aminoácidos esenciales, y además en una proporción que resulta ideal para que puedan ser aprovechados por el organismo humano. Las proteínas de origen animal son las de mayor valor biológico.

El huevo es el alimento que se considera como referencia para calcular el valor biológico de una proteína. Este alimento tiene la proteína de mayor calidad, lo que significa que tiene todos los aminoácidos esenciales en una proporción óptima. Por debajo del huevo están la carne, el pescado, los mariscos y la leche junto a todos los alimentos de origen animal.

proteínas-y-huevo

En cuanto a las proteínas vegetales, estas tienen un valor biológico inferior respecto a los alimentos de origen animal. Esto sucede porque los vegetales son deficientes en alguno de los aminoácidos esenciales. En el caso de los cereales es la lisina el limitante, mientras que en las legumbres es la metionina y la Treonina.

¿Significa esto que las proteínas vegetales no sirven? En absoluto. Existe lo que se llama la complementación proteica, que consiste en combinar diferentes alimentos vegetales para mejorar su perfil de aminoácidos. Por ejemplo, un plato de lentejas con arroz, o garbanzos con pasta. Con estas combinaciones cereal + legumbre mejoramos la calidad de la proteína.

Digestión de los péptidos

En los seres humanos, la degradación de las proteínas ingeridas hasta obtener sus aminoácidos constituyentes tiene lugar en el tracto gastrointestinal. La entrada de proteína de la dieta en el estómago estimula la secreción de la hormona gastrina por la mucosa gástrica, la cual, a su vez, estimula la secreción de ácido clorhídrico por las células parietales y pepsinógeno por las células principales de las glándulas gástricas.

El jugo gástrico ácido tiene un ph entre 1,0 y 2,5, es tanto un antiséptico, que mata la mayor parte de bacterias y células foráneas, como un agente desnaturalizante, que despliega las proteínas globulares y hace que sus enlaces peptídicos internos sean más asequibles a la hidrólisis enzimática. En el estómago, la pepsina hidroliza las proteínas ingeridas en los enlaces peptídicos que están en el lado amino-terminal de los residuos aminoácidos aromáticos, Phe, Trp y Tyr, cortando cadenas polipeptídicas largas que dan una mezcla de péptidos más pequeños.

A medida que el contenido ácido del estómago pasa al intestino delgado, el pH bajo desencadena la secreción de la hormona secretina a la sangre. La secretina estimula el páncreas para que secrete bicarbormto al intestino delgado para neutralizar el ácido gástrico, incrementando el pH de manera abrupta hasta alrededor de 7.   La digestión de las proteínas continúa ahora en el intestino delgado. La entrada de aminoácidos en la parte superior del intestino produce la liberación a la sangre de la hormona colecistoquinina, que estimula la secreción de varios enzimas pancreáticos con actividad óptima a pH entre 7 y 8.

El tripsinógeno, el quimotripsinógeno y las procarboxipeptidasas A y B se sintetizan y excretan por las células exocrinas del páncreas. El tripsinógeno se convierte en su forma activa, tripsina, por la enteropeptidasa, una enzima proteolítica secretada por las células intestinales. La tripsina libre cataliza después la conversión de más tripsinógeno en tripsina. La tripsina activa también el quimotripsinógeno, las procarboxipeptidasas y la proelastasa.

La tripsina y la quimotripsina hidrolizan aún más los péptidos resultantes de la acción de la pepsina en el estómago. Esta fase de la digestión de proteínas se realiza muy eficientemente debido a que la pepsina, la tripsina y la quimotripsina tienen especificidad de aminoácidos diferentes. La degradación de los péptidos cortos en el intestino delgado se completa ahora con otras peptidasas intestinales.

Éstas incluyen las carboxipeptidaisas A y B, que eliminan residuos carboxilo-terminales sucesivos de los péptidos, y una aminopeptidasa que hidroliza residuos amino-terminales sucesivos de péptidos cortos. La mezcla resultante de aminoácidos libres se transporta a las células epiteliales que recubren el intestino delgado a través de las cuales los aminoácidos entran en los capilares sanguíneos de las vellosidades y se transportan al hígado.

En los seres humanos, la mayor parte de las proteínas globulares de origen animal se hidrolizan casi completamente a aminoácidos en el tracto gastrointestinal, pero algunas proteínas fibrosas, tales como la queratina, sólo son parcialmente digeridas. Además, el contenido proteico de algunos alimentos vegetales está protegido contra la degradación por cáscaras de celulosa no digeribles.

Síntesis de proteínas

La síntesis de proteínas sigue dos pasos muy bien establecidos: la activación de los precursores con anterioridad a la síntesis y la maduración postsintética del polímero completo. La activación de los aminoácidos antes de su incorporación en los polipéptidos y la modificación postraducción del polipéptido una vez completado desempeñan papeles muy importantes que aseguran la fidelidad de la síntesis y el correcto funcionamiento del producto proteico.

La síntesis de un polipéptido de secuencia definida exige el cumplimiento de dos requerimientos químicos fundamentales:

  • El grupo carboxilo de cada aminoácido debe ser activado para facilitar la formación del enlace peptídico.
  • Se tiene que establecer una relación entre cada nuevo aminoácido y la información contenida en el mARN (ARN mensajero).

El proceso de síntesis de proteínas es extremadamente complejo y se hace con una gran precisión para evitar errores. Aún así , nada es perfecto y de vez en cuando se producen errores. Estos errores son muy variables, así como sus consecuencias que pueden ser catastróficas o pasar inadvertidas.

sintesis proteinas

La síntesis de proteínas en el organismo permite renovar las estructuras dañadas o crear otras nuevas. Un ejemplo de creación de nuevas estructuras se produce con el aumento de la masa muscular en los deportistas. Esta es la causa de que los levantadores de peso tengan mayores necesidades de consumo de proteínas.

Funciones de la proteína

Las proteínas son una sustancia muy importante que se encuentra en todas las células del cuerpo humano y también en las del resto de seres vivos. La proteína es la segunda sustancia más abundante en el cuerpo, tan solo superada por el agua.

Toda la proteína presente en el cuerpo humano ha sido fabricada por el propio organismo utilizando la proteína dietética que se consume. La proteína se utiliza en muchos procesos vitales y, por lo tanto, debe ser reemplazado de manera consistente. Esto se consigue consumiendo regularmente alimentos que contengan proteínas.

Las principales funciones de las proteínas son:

Reparación y mantenimiento

La proteína se conoce como el bloque de construcción del cuerpo. Se llama así porque la proteína es vital en el mantenimiento del tejido corporal, incluido el desarrollo y la reparación. El cabello, la piel, los ojos, los músculos y los órganos están hechos de proteínas. Es por esto que los niños necesitan más proteínas por kilogramo de peso corporal que los adultos, pues están creciendo y desarrollando nuevos tejidos proteicos de forma mucho más rápida.

Energía

La proteína es una fuente de energía importante. Si consumes más proteínas de las que necesita para el mantenimiento del tejido corporal y otras funciones necesarias, tu cuerpo las utilizará para obtener energía. Si no es necesario debido a la ingesta suficiente de otras fuentes de energía como los carbohidratos, la proteína sobrante se utilizará para crear grasa y se almacena en las células grasas.

Hormonas

La proteína está involucrada en la creación de multitud de hormonas. Estas sustancias ayudan a controlar las funciones corporales que involucran la interacción de varios órganos. La insulina, una proteína pequeña, es un ejemplo de una hormona que regula el azúcar en la sangre. Implica la interacción de órganos como el páncreas y el hígado. La secretina, es otro ejemplo de una hormona proteica. Esta sustancia ayuda en el proceso digestivo al estimular el páncreas y el intestino para crear los jugos digestivos necesarios.

Enzimas

Las enzimas son proteínas que aumentan la tasa de reacciones químicas en el cuerpo. De hecho, la mayoría de las reacciones químicas necesarias en el cuerpo no se desarrollarían de manera eficiente sin las enzimas. Por ejemplo, un tipo de enzima funciona como ayuda en la digestión de moléculas grandes de proteínas, carbohidratos y grasas en moléculas más pequeñas, mientras que otro ayuda a la creación de ADN.

Transporte y almacenamiento de moléculas.

La proteína es un elemento importante en el transporte de ciertas moléculas. Por ejemplo, la hemoglobina es una proteína que transporta oxígeno a todo el cuerpo. La proteína también se usa a veces para almacenar ciertas moléculas. La ferritina es un ejemplo de una proteína que se combina con el hierro para almacenarse en el hígado.

Anticuerpos

La proteína forma anticuerpos que ayudan a prevenir infecciones, enfermedades y enfermedades. Estas proteínas identifican y ayudan a destruir antígenos como bacterias y virus. A menudo trabajan en conjunto con las otras células del sistema inmunológico. Por ejemplo, estos anticuerpos identifican y luego rodean los antígenos para mantenerlos contenidos hasta que puedan ser destruidos por los glóbulos blancos.

Proteínas en la dieta

Las recomendaciones oficiales son de consumir como mínimo 0,8 gramos de proteína por cada Kg de peso corporal. Esto significa que una persona de 60 Kg debería comer al menos 48 gramos de proteína cada día. Es importante consumir alimentos variados, de esta forma se produce la complementación proteica y se mejora el valor biológico.

En el caso de los deportistas estas necesidades están aumentadas, especialmente en los deportes de fuerza. En estas situaciones se produce mucho desgaste muscular que es necesario reparar, además de que se desea obtener un aumento de masa muscular para estar mejor preparados de cara a un nuevo esfuerzo de mayor magnitud. Los levantadores de pesos pesados pueden llegar a requerir hasta 2 gramos de proteína por cada Kg de peso corporal.

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